近日，作物遺傳改良國家重點實驗室棉花遺傳改良團隊和蛋白質科學研究團隊合作解析了棉花纖維素合酶(GhCesA7)的結構，在相關領域獲得重大突破。該研究利用哺乳動物表達體系和冷凍電鏡技術解析了GhCesA7的同源三聚體結構，并發現了三聚體的構象主要由TM7和PCR結構域穩定，同時也通過體外同位素標記方法證明了GhCesA7的體外活性，揭示了GhCesA7合成糖鏈的分子機理。
纖維素是由β-1,4-葡聚糖構成的多糖聚合物，是地球上最古老、最豐富的天然高分子，人類最寶貴的可再生資源。纖維素也是植物細胞壁主要成分，占植物界碳含量的50%以上。棉纖維是最主要的天然紡織原料，在棉花纖維次生壁中纖維素含量可達90%以上。高等植物細胞壁中的纖維素是由定位在質膜上的纖維素合酶(cellulose synthase, CesA)合成。纖維素合酶是一個大的多亞基復合體，從結構生物學的角度深入探究棉花纖維素合酶的結構及合成纖維素的機制，有助于理解棉花纖維次生壁沉積進程，設計育種改良纖維品質。研究者說：“解析纖維素合酶結構，進而優化纖維合酶活性，可提高生物質能源再生效率”。
纖維素合酶(CesA)屬于GT-2(Glycosyltransferase Family 2)型糖基轉移酶，其在高等植物和少量細菌如紅細菌中都有分布。細菌中的纖維素合酶(Bacteria Cellulose Synthase, Bcs)的結構在之前的研究中已經報道，其機理也相對比較清楚。然而高等植物中只有楊樹的CesA結構有報道。
這項研究基于棉花遺傳改良團隊繪制的海島棉和陸地棉的參考基因組(Nature Genetics, 2019)，獲得了全部34個CesAs的序列及表達信息，并進行密碼子優化，進行哺乳動物表達體系表達篩選， 獲得了GhCesA7蛋白并成功解析了它同源三聚體的結構。發現TM7和PCR穩定三聚體構象的關鍵結構域，而之前基于生物信息預測的8次跨膜結構域實際上在結構中只有7次跨膜，預測的跨膜結構域5(TM5)實際上是一段Interface Helix(IF3)。三聚體的每個單體里都是可以看到一段糖鏈的。進一步和細菌的BcsA-BcsB復合體對比發現一些對活性影響很大的氨基酸如天冬氨酸、谷氨酰胺、色氨酸等在真核和原核生物里都很保守。
纖維素合酶活性實驗中，通過突變第540位天冬氨酸、第742為天冬氨酸、第784位色氨酸會導致CesA活性的明顯降低。體外表達CesA以同源三聚體的形式存在，但體內有可能以異源三聚體的形式負責纖維素的合成。這項研究解析了棉花中纖維素合酶的結構，為進一步解析CesA異源多聚體的組裝及超級復合體的結構打下了扎實的基礎。