研究人員發現，一個分子膠點和一個及時的轉折幫助一種細菌酶快速將二氧化碳轉化為碳化合物，比植物酶在光合作用中的速度快20倍。這一結果將加速將二氧化碳轉化為各種產品的進展。

碳固定，或將空氣中的二氧化碳轉化為富含碳元素的生物大分子，對植物的生存至關重要。這就是光合作用的全部意義，也是通過植物、動物、微生物和大氣層進行碳循環以維持地球上生命的龐大連鎖系統的基石。

然而，固碳“冠軍”是土壤細菌，而不是植物。如果科學家們能夠弄清楚某些細菌的酶是如何以比植物酶快20倍的速度進行碳固定的一個重要步驟，他們也許能夠開發出人工光合作用，將溫室氣體轉化為燃料、化肥、抗生素和其他產品。

現在，來自美國能源部SLAC國家加速器實驗室、斯坦福大學、德國馬克斯-普朗克陸地微生物研究所、美國能源部聯合基因組研究所(JGI)和智利康塞普西翁大學的一個研究小組已經發現了一種細菌酶--一種促進化學反應的分子機器--是如何啟動以完成這一壯舉的。

他們發現，這種酶不是抓住二氧化碳分子并把它們一個一個地附著在生物大分子上，而是由一對分子組成，它們同步工作，就像變戲法的人同時拋出和接住球以更快地完成工作的雙手。每對酶中的一個“成員”張開以捕獲一組反應成分，而另一個“成員”則關閉其捕獲的成分并進行固碳反應;然后，他們在一個連續的循環中轉換角色。

研究小組發現，一個分子“膠水”將每對酶的手固定在一起，以便它們能夠以協調的方式交替打開和關閉，而扭曲的運動則有助于將成分和成品從發生反應的口袋中“趕出來”。當膠水和扭動都存在時，固碳反應比沒有它們時快100倍。

“這種細菌酶是我們所知道的最有效的碳固定器，我們對它能做什么想出了一個完整的解釋，”SLAC和斯坦福大學的教授、這項研究的高級領導人之一Soichi Wakatsuki說，這項研究本周發表在《ACS Central Science》上。

他說：“這個家族中的一些酶行動緩慢，但以一種非常具體的方式，只生產一種產品。其他的則快得多，可以為各種產品制作化學構件。現在我們知道了這個機制，我們可以設計出結合這兩種方法的最佳特點的酶，并對各種起始材料進行非常快速的處理。”

在自然界的基礎上進行改進

該團隊研究的酶是一個叫做烯酰-CoA羧化酶/還原酶，或ECRs家族的一部分。它來自名為Kitasatospora setae的土壤細菌，除了它們的固碳技能外，它們還能生產抗生素。

半年前，Wakatsuki從德國馬克斯-普朗克陸地微生物研究所的Tobias Erb和JGI的Yasuo Yoshikuni那里聽說了這個酶家族。Erb的研究小組一直致力于開發人工光合作用的生物反應器，將大氣中的二氧化碳轉化為各種產品。

Erb說，盡管光合作用對地球上的生命很重要，但它的效率并不高。就像所有在漫長的進化過程中形成的事物一樣，它只能做到最好，這是慢慢建立在以前的發展基礎上的結果，但從未從頭發明過全新的東西。

他說，更重要的是，自然光合作用中從空氣中固定二氧化碳的步驟，依靠一種叫做Rubisco的酶，是一個瓶頸，使整個光合作用反應鏈陷入困境。因此，使用快速的ECR酶來執行這一步驟，并通過工程設計使其更快，可以帶來效率的大幅提升。

“我們并不是要做一個光合作用的碳拷貝，”Erb解釋說。“我們想通過使用我們對工程的理解來重建自然界的概念，設計一個更有效的過程。這種‘光合作用2.0’可以在活體或合成系統中進行，如人工葉綠體--懸浮在油中的水滴。”

一種酶的畫像

Wakatsuki 和他的小組一直在研究一個相關的系統，即固氮作用，它將大氣中的氮氣轉化為生物所需的化合物。他對ECR酶為什么這么快的問題感到好奇，開始與 Erb的小組合作尋找答案。

Hasan DeMirci是Wakatsuki小組的一名研究助理，現在是Koc大學的助理教授和斯坦福PULSE研究所的調查員，在他監督的半打SLAC暑期實習生的幫助下，領導了SLAC的工作。他說：“我們每年都會培訓其中的六到七個人，他們無所畏懼。他們帶著開放的心態來，準備學習，他們做了令人驚訝的事情。”

SLAC團隊制作了ECR酶的樣本，并在美國能源部阿貢國家實驗室的高級光子源處用X射線對它們進行了結晶。X射線揭示了該酶的分子結構--其原子支架的排列--無論是其本身還是與一個促進其工作的小輔助分子相連時。

在SLAC的斯坦福同步輻射光源(SSRL)進行的進一步X射線研究表明，當它與底物相連時，酶的結構是如何變化的，底物是一種分子工作臺，用于組裝碳固定反應的成分并推動反應的進行。

最后，來自SLAC的林肯相干光源(LCLS)的一個研究小組在日本的SACLA X射線自由電子激光器上對該酶及其底物進行了更詳細的研究。選擇X射線激光器很重要，因為它允許他們在室溫下研究該酶的行為--更接近其自然環境--幾乎沒有輻射損傷。

與此同時，德國的Erb小組和智利康塞普西翁大學的Esteban Vo¨hringer-Martinez副教授小組進行了詳細的生物化學研究和廣泛的動態模擬，以了解Wakatsuki和他的團隊收集的結構數據。

Wakatsuki說，模擬結果顯示，酶的兩個部分的打開和關閉不僅涉及分子膠合，而且還涉及圍繞每個酶對的中心軸的扭曲運動。

他說：“這種扭動幾乎就像一個棘輪，可以把一個成品推出去，或者把一組新的成分拉到發生反應的口袋里。酶對的扭動和同步使它們能夠在一秒鐘內固定碳100次。”

ECR酶家族還包括一個更通用的分支，可以與許多不同種類的生物大分子相互作用，產生各種產品。但由于它們沒有被分子“膠水”固定在一起，它們不能協調它們的運動，因此運作速度要慢得多。

Wakatsuki說：“如果我們能夠提高這些復雜反應的速度，以制造新的生物大分子。這將是該領域的一個重大飛躍。”

到目前為止，這些實驗已經產生了酶、反應成分和最終產品的各種配置的靜態快照。

Wakatsuki說：“我們夢想的實驗是在所有成分流入X射線激光束的路徑時將它們結合起來，這樣我們就可以實時觀察反應的發生。”

他說，該團隊實際上在SACLA嘗試了這一點，但是沒有成功。他說：“二氧化碳分子真的很小，而且它們移動得很快，很難捕捉到它們附著在基底上的那一刻。再加上X射線激光束是如此強大，以至于我們無法將成分保持在其中足夠長的時間來進行反應。當我們用力按壓時，我們設法打破了晶體。”

他補充說，即將對LCLS進行的高能量升級可能會解決這個問題，脈沖到達的頻率要高得多--每秒一百萬次--并且可以單獨調整到每個樣品的理想強度。

Wakatsuki說他的團隊將繼續與Erb的小組合作，并與LCLS樣品輸送小組和SLAC-斯坦福低溫電子顯微鏡(cryo-EM)設施的研究人員合作，以找到一種使這種方法發揮作用的方法。